Membrane Protein Crystallography

In the Membrane Protein Crystallography Laboratory, we determine the three-dimensional structure of biological macromolecules. The laboratory is integrated in the Macromolecular Crystallography Unit.

Head of Laboratory

Research Interests

We aim at the structural and functional characterization of proteins, focusing on complexes and membrane-bound proteins. Membrane proteins play crucial roles in essential cellular processes of all organisms.

Although they comprise ca. 30% of the genomic information, little information is available on membrane protein structure.

We are interested on archaeal MFS membrane transporters, proteins with biomedical relevance, such as cystic fibrosis transmembrane conductance regulator (CFTR is an ABC type ion channel), sensor kinases (from pathogenic bacteria), and complexes involved in catalytic and metabolic pathways.

We also collaborate with various groups (from ITQB and other universities) so that our crystallographic analysis for the proteins of interest, combined with biochemical and biophysical experiments, may shed lights into their biological functions. Our objective is the elucidation of the structure function relationship of these proteins.

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 Group Members

• Miguel Pessanha, Post-doc
• Tânia Oliveira, Post-doc
• José Brito, Post-doc
• Pikyee Ma (Marie Curie Fellow), Post-doc
• Ana Lúcia Rosário (MIT-Potugal Programme Fellow), PhD student
• Przemyslaw Nogly (Marie Curie Fellow), PhD student
• Ana Filipa Valente, Graduate student
• Malgorzata Magoch, Graduate student

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Selected Publications

1. Brito, JA, Borges, N, Vonrhein, C, Santos, H, Archer, M “Crystal structure of Archaeoglobus fulgidus CTP:inositol-1-phosphate cytidylyltransferase, a key enzyme for di-myo-inositol-phosphate synthesis in (hyper)thermophiles.” J BACTERIOL 193, 2177-85 (2011) PMID:21378188
2. Oliveira, TF, Vonrhein, C, Matias, PM, Venceslau, SS, Pereira, IAC, Archer, M “The crystal structure of Desulfovibrio vulgaris dissimilatory sulfite reductase bound to DsrC provides novel insights into the mechanism of sulfate reduction”, J BIOL CHEM 283, 34141-34149 (2008) PMID: 18829451
3. Rodrigues, ML, Oliveira, TF, Pereira, Pereira, IAC, Archer, M “The X-ray structure of a bacterial membrane-bound cytochrome c quinol dehydrogenase with novel heme coordination” EMBO J 25, 5951-5960 (2006), PMID: 17139260
    

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MX Unit Website

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Cristalografia de Proteínas Membranares (PT)

No grupo de Cristalografia determinamos a estrutura tri-dimensional de proteínas. Temos um interesse especial em proteínas associadas à membrana ou com aplicações biomédicas. As proteínas/complexos membranares desempenham um papel fundamental nos processos biológicos de todos os organismos. Cerca de 30% da informação contida nos genes codifica proteínas membranares. No nosso grupo, trabalhamos na caracterização estrutural e funcional de proteínas membranares envolvidas em processos de transporte, metabolismo ou respiração. Os modelos moleculares obtidos permitem-nos compreender melhor os princípios básicos da arquitectura das proteínas, bem como conhecer, num detalhe a nível atómico, os centros activos das proteínas, e as suas interacções com outras proteínas/ligandos. A relação estrutura-função permite-nos propôr mecanismos reaccionais para estas proteínas e desvendar alguns mistérios da Biologia. A Cristalografia também tem sido muito útil na industria farmacêutica e tem tido uma contribuição significativa no desenvolvimento do rational drug design, ou seja, através do conhecimento da estrutura da proteína podem-se “desenhar” moléculas, que se ajustem ao sítio de ligação desta.

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